INTRODUÇÃO: 

As proteínas são macromoléculas presentes em todas células dos organismos vivos. No fígado e no músculo a concentração de proteínas corresponde a 20% do peso úmido; com a eliminação da água essa percentagem sobe para 50%. Da mesma forma que os carbonos e lipídios contem carbono, hidrogênio e oxigênio, do nitrogênio (16%) e enxofre, algumas tem ainda fósforo e metais em sua estrutura. Quanto à origem, as proteínas podem ser exógenas, provenientes de proteínas ingeridas pela dieta, ou endógenas, derivadas da degradação de proteínas celulares do próprio organismo. Como as proteínas têm media 16% de nitrogênio na sua estrutura costuma-se obter o teor de proteína de um alimento dosando o teor de nitrogênio e multiplicando-o por 6,25 para transformá-lo em teor de proteína. Na verdade, esse fator é um valor médio. Quando se quer precisão, ou no caso de proteínas vegetais, em que o teor de nitrogênio da molécula é menor, usam-se fatores de transformação diferentes para conversão do teor de nitrogênio em proteína. Para carne, leite e proteínas animais pode-se usar 6,25. Para leguminosas usa-se 5,70 e para arroz é 5,95. Nas proteínas são normalmente encontrados 21 alfa-aminoácidos todos na forma L (levógira) menos a glicina. Com exceção da prolina, todos os alfa-aminogrupos e grupos carboxílicos estão unidos a um mesmo átomo de carbono.

Os aminoácidos se juntam para formar uma proteína por meio da ligação peptídica que une o grupo carboxílico de um aminoácido ao grupo amino do outro. O composto resultante tem em suas extremidades um grupo carboxílico e um grupo amino livres. Esses grupos carboxílicos e amínicos, conforme o pH do meio e sua ionização, fornecem características básicas ou ácidas, respectivamente. A união de dois aminoácidos forma um dipeptídio, três aminoácidos, um tripeptídio, podendo uma proteína ter 400 ou mais aminoácidos. Os aminoácidos das proteínas se unem um ao outro em uma seqüência predeterminada geneticamente.

A estrutura de uma proteína pode ser dividida em primária e a conformação que envolve a estrutura, secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária diz respeito ao tipo e à seqüência de aminoácidos na molécula protéica. A secundária é formada por associações de membros próximos da cadeia polipeptídica e é mantida à custa das pontes de hidrogênio. Na terciária, a molécula protéica se arranja em estruturas globulares, utilizando diversos tipos de ligações como pontes de hidrogênio, hidrofóbicas, iônicas, eletrostáticas e covalentes.  Essas  últimas são  representadas  pelas  pontes de  dissulfetos entre os resíduos de cisteína. Finalmente, a forma como diversas estruturas terciárias ou subunidades se associam é a chamada estrutura quaternária.

A desnaturação da proteína pode ser reversível ou não e consiste na alteração da estrutura tridimensional da molécula, causada pelo calor ou por diversos agentes químicos ou físicos. Esta propriedade é usada na indústria de alimentos para a inativação de enzimas indesejáveis que impediriam a sua conservação e permite no cozimento a proteína seja mais bem utilizada pelo organismo. A cor branca da clara do ovo cozida deve-se, por exemplo, à desnaturação de sua proteína que é a ovoalbumina.

As proteínas, devido a sua complexidade estrutural, são difíceis de ser rigorosamente classificadas. Podem ser agrupadas em: simples, quando por hidrólise forem só aminoácidos, e conjugadas, quando dão origem a outros compostos além dos aminoácidos. As proteínas conjugadas são combinações de uma molécula não protéica unida a uma molécula protéica. Entre as primeiras podemos citar, como exemplo, albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, ovoalbumina entre outras. Em relação às conjugadas, temos as proteínas, ligadas aos ácidos ribonucléico e desoxirribonucléico no núcleo formando a cromatina; mucoproteínas e glicoproteínas que combinam a proteína com polissacarídeos complexos, tais como, a mucina encontrada em secreções gástricas, e a ovoalbumina; as lipoproteínas, encontradas no plasma, que se unem com lipídios, triglicerídios, colesterol e fosfolipídios; as fosfoproteínas, nas quais o acido fosfórico forma a ligação Ester com as proteínas, como por exemplo, na caseína do leite; e ainda, as metaloproteínas, tais como a ferritina e hemossiderina, a peroxidase, em que os metais, ferro, cobre ou zinco, estão unidos às proteínas.

As proteínas também podem ser divididas em fibrosas e globulares. As fibrosas incluem a queratina, que é a proteína do cabelo e das unhas, a fibrina do sangue, a miosina do músculo, e o colágeno, principal componente do tecido conjuntivo e que é usado na fabricação da gelatina. Cerca de 30% das proteínas totais dos mamíferos são constituídas do colágeno, uma proteína de baixa qualidade nutricional, pois praticamente não contem triptofano, apesar de ser uma proteína animal e amplamente utilizada na alimentação humana na forma de gelatina proteínas globulares se encontram principalmente nos fluidos orgânicos e nos tecidos. Elas são solúveis e facilmente desnaturadas. As proteínas globulares de interesse em nutrição são as caseínas do leite, a albumina no ovo e as albuminas e globulinas no sangue, plasma e hemoglobina, bem como as globulinas das sementes como as do feijão e da soja. 

     
                         FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS NO ORGANISMO 

As proteínas da dieta pela digestão e subseqüente absorção pelo intestino fornecem aminoácidos ao organismo terão três destinos principais: anabolismo (síntese de proteínas e polipeptídios); catabolismo ou degradação, produção de energia e síntese de compostos de pequeno peso molecular. Por essas vias os aminoácidos servirão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos. Alem do nitrogênio, os aminoácidos fornecem compostos sulfurados ao organismo. Como fonte de energia, as proteínas são equivalentes aos carboidratos, fornecendo 4Kcal/g ou 16,7Kj/g.

Na forma de lipoproteínas participam no transporte de triglicerídios, colesterol, fosfolipídios e vitaminas lipossolúveis.  As vitaminas e os minerais estão unidos  a transportadores protéicos específicos para o seu transporte. Por exemplo, a albumina carrega ácidos graxos livres, a bilirrubina e também medicamentos que são ingeridos.

As proteínas também contribuem para a homeostasia, mantendo o equilíbrio osmótico entre os diferentes fluidos do organismo, como evidenciado no edema decorrente da hipoproteínemia (baixo nível de proteínas no plasma) que é observada em crianças com deficiência protéica ou Kwashiorkor. A albumina é particularmente importante nessa função. Devido à sua estrutura, as proteínas são capazes de se combinar a compostos ácidos ou básicos e, dessa forma, manter o equilíbrio ácido-base entre o sangue e os diferentes tecidos do organismo. 

                              AMINO ÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS PARA O ORGANISMO 

Entre os 21 aminoácidos naturais, vários devem estar presentes na dieta para satisfazer as necessidades do organismo, enquanto outros não; em conseqüência, a qualidade nutricional das proteínas pode ser determinada pelo tipo e pela quantidade de seus aminoácidos constituintes.

Alguns aminoácidos são classificados como essenciais, porque sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e eles devem fornecidos como parte da dieta. Esses aminoácidos são: treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilalanina e possivelmente arginina. Ausência ou inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo, perda de peso, crescimento menor em crianças e pré-escolares e sintomatologia clinica.

Os aminoácidos não-essenciais: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, glicina, prolina  e  serina, são  igualmente  importantes  na  estrutura protéica; no entanto, se  houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essências ou precursores contendo carbono e nitrogênio. Aminoácidos conhecidos condicionalmente essenciais são aqueles que podem ser essenciais em determinadas condições clinicas. É o caso da taurina, cisteína e possivelmente da tirosina que podem ser condicionalmente essenciais em crianças prematuras.

Não há reserva de aminoácidos livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese protéica celular e para a dos compostos não-proteícos que contem nitrogênio será metabolizada.

No entanto, na célula, existe um “pool” metabólico, também denominado reservatório metabólico ativo, de aminoácidos em um estado  de  equilíbrio  dinâmico  pode  ser utilizado quando for necessário. O contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, fenômeno denominado “turnover”, é necessário para manter esse “pool” metabólico e a capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos nas varias células e tecidos do organismo quando esses são estimulados a produzir novas proteínas para uma determinada função. Os mais ativos tecidos do organismo responsáveis pelo “turnover” protéico são plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins, por outro lado, tecido muscular, pele e cérebro são os menos ativos. Quase todos os aminoácidos têm certas funções especificas no organismo, alem de participar da síntese das proteínas. O triptofano, por exemplo, é um precursor da vitamina niacina e do neurotransmissor serotonina, e a metionina é o principal doador de grupos metílicos para a síntese de determinados compostos, tais como colina e carnitina.